Белоктун биринчилик структурасы

Белоктордун структурасы төрт тандоолордун бири тарабынан көрсөтүлүшү мүмкүн. Ар бир параметр өзүнүн өзгөчөлүктөрүнө ээ. Ошентип, төртүнчү, Үчилтикке, орто жана башталгыч бар бир белоктун түзүлүшүн.

Бул тизмеде акыркы деңгээл амино-кислотадан турган сызыктуу полипептид чынжырын билдирет. Амин кислоталары пептиддик байланыштар менен бириктирди. бир белоктун биринчилик структурасын молекулалардын уюмдун жөнөкөй даражасы болуп саналат. бир амино-кислота Alpha-амино тобу жана дагы бир молекуланын Alpha-карбоксил топтун ортосундагы байланыштар пептиддик байланыштар боюнча жогорку туруктуулугун камсыз кылат.

камераларда пептиддик байланыштар пайда болушундагы алгачкы карбоксил тобун иштетилди. кошкондон кийин бир амино тобу менен. Болжол менен ошол эле лабораториялык полипептид синтезин жасаган.

полипептид чынжырынын бир кайталап бирдиги пептиддик байланыш, өзгөчөлүктөрү бир катар бар. Бул белгилердин таасири астында гана белоктун биринчилик структурасын пайда жок. Алар полипептид чынжырынын эки жогорку уюштуруучулук өлчөмдө таасир этет. coplanarity жалгыз негизги өзгөчөлүктөрүнө (бирдей тегиздикте пептид болгон топко кирген бардык атомдордун жөндөмдүү) арасында substituents транс-N-C байланыштуулугу карата, мүлк 2 резонансы түрлөрү бар. пептиддик байланыш өзгөчөлүктөрү, ошондой эле суутек байланыштарын түзө билүүнү камтыйт. Анда топтун ар бир пептиддик (анын ичинде полипептиддин) башка топтордун өкүлдөрү менен эки суутек байланыштары менен түзүлүшү мүмкүн. Бирок, өзгөчөлүктөр бар. Бул hydroxyproline же Каунсил амино топтору менен пептиддик байланыш топторун камтыйт. Алар бир гана пайда болот суутек байланыштарын. Бул белок орто структурасын түзүүгө таасир этет. Ошентип, hydroxyproline же Каунсил үлүшү, пептид чынжырында улам, аны (адатта сыяктуу) турган экинчи суутек байланышы бар экенин тез ийилген болот.

аты-жөнү, аларга киргизилген амино-кислота пептиддик байланыш аттары түзүлөт. Dipeptide эки аминокислота tripeptide берет - үч, tetrapeptide - төрт, жана башкалар. ар кандай узундуктагы ар бир полипептид чынжыры (же пептид) эркин карбоксил тобу бар эркин амино тобу жана C-терминалдык амино-кислота, камтылган ушул N-терминалдык амино-кислота бар.

Белоктордун касиеттери.

Бул кошулмалардын изилдөө менен окумуштуулар бир нече маселелер боюнча кызыкдар. изилдөөчүлөр, негизинен, өлчөмүн, протеин молекуласынын калыбын жана салмагын аныктоо табууга аракет кылышты. Бул өтө кыйын экендигин белгилей кетүү керек. кыйынчылык аныктоо болуп саналат салыштырмалуу молекулярдык салмагы жогорулатуу кайноо температурасы улам белок чечимдер кайнатып жок экенин белок чечүү (башка заттардын кылган сыяктуу), мүмкүн эмес. Ызгаар температурасынын төмөндөшү боюнча көрсөткүчтүн бир аныктамасы туура болуп саналат. Мындан тышкары, таза түрүндө белоктор табылган. Бирок, өнүккөн ыкмалардын жардамы менен, ал табылган молекулярдык салмагы 14 45 саны дагы өзгөрөт.

кошулмалардын маанилүү бир өзгөчөлүгү бөлчөк туздап чыгып турат. Бул жараян ар байытуу менен туз чечимдерди Мындан кийин чечим тартып белоктордун камап коюу саналат.

Дагы бир маанилүү өзгөчөлүгү солчуушкуннарындан болуп саналат. Бул жараян оор металлдар менен протеиндердин жаан ишке ашат. Солчуушкуннарындан табигый касиеттеринин жоготуу болуп саналат. Бул жараян полипептид чынжырын сындырып тышкары, ар түрдүү молекула өзгөртүп билдирет. Башка сөз менен айтканда, белоктун биринчилик структурасын солчуушкуннарындан учурунда өзгөрүүсүз бойдон калууда.