Белок молекуласы белок курамына түзүмдүк уюштуруунун этаптары

белок молекуласынын структурасы 200 жылдан ашуун убакыттан бери изилдеп жаткан. Ал көп протеин белгилүү. Алардын айрымдары синтезделген берилди (мис, инсулин, RNase). аминокислота чейин белок молекулаларынын негизги структуралык жана карандашик. Мындан тышкары карбоксил жана амино-топтор жана белоктор, алардын өзгөчөлүктөрүн аныктоо башка иштөө топторун камтыйт. Мындай топтор жанынан branchings белок молекуласынын жайгаштырылган камтыйт: аспарапш кислотасы же глутамин кислотасы carboxy тобу, аминокислота, метионин же hydroxylysine тобу guanidine Аргинин тобу, histidine боюнча imidazole тобу, аланин жана threonine менен гидроксилдик тобу, тирозин бир -инсулин тобу Cysteine боюнча sulfhydryl тобу cystine боюнча disulfide тобу, тирозин-жылдын thioether тобу phenylalanine benzelnoe ядро, экинчиси амино-кислотадан aliphatic чынжырча.

белоктун молекуласынын структуралык уюмдун төрт бар.

белоктун биринчилик структурасы. белок молекуласындагы аминокислоталар ушундай негизги структурасын түзүү, пептиддик байланыштар менен бириккен. Ал аминокислоталардын сапаттык курамы, алардын саны жана бирикмелердин ортосундагы бир катар көз каранды. белок негизги түзүм көбүнчө Сэнгер тарабынан аныкталат. тест белок аркылуу түзүү, чечим ditroftorbenzola (DNP) менен дарыланат dinitrophenyl-белок (белок-DNP). Кийинчерээк DNP-hydrolyzed белок калган белок молекуласын жана DNP-амино-кислота пайда болгон. DNP-амино-кислота бул аралашманын жана өлчөнүүчү гидролиз кайтарылат. гидролиз продуктулары кислота жана dinitrobenzene аминокислоталарга жатышат. белок молекуласынын калган DNP боюнча жаңы бөлүктөрүн чейин толугу менен молекула майдаланып аминокислоталарга бөлүнүшөт эмес, катары менен жооп беришет. амино-кислоталардын сандык изилдөө боюнча айрым райондук белоктун биринчилик структурасын түзөт. белоктор инсулин, миоглобин, гемоглобин, глюкагон жана көптөгөн башкалар) белгилүү негизги структурасы.

Edman белок ыкмасы менен phenyl isothiocyanate менен дарыланат. Кээде .Майлардын колдонуу - трипсин, pepsin, химотрипсин, peptidase, ж.б.

белок экинчи түзүлүшү. Америкалык илимпоздор, рентген-талдоо аркылуу, белок полипептид чынжыры көп Alpha-айлангыч тетиктери, кээде бета курулмалар түрүндөгү бар деп табылган.

Alpha-спиралы менен салыштырылат, бул ДНК молекуласынын тепкич, аминокислоталарды градус милдетин аткарат. молекулалар менен кабырчыктуу белоктор (жибек fibroin) полипептид чынжырлары дээрлик толук жатат сунулган (бета-структурасы) жана суутек байланыштары менен турукташып чөйрөдө түрүндө уюштурулган.

Alpha-спиралы бар синтетикалык polypeptides (dederon, нейлон), ал өзүнөн-өзү пайда болушу мүмкүн болгон молекулярдык салмагы Ооба. 10 20 миъ. молекуласы белок айрым бөлүктөрүн учурда (инсулин, гемоглобин, RNAse) пептиддик байланыш тизмегинин Alpha спиралдай тарам сындырып, жана башка түрдөгү спиралдай түзүлөт.

белоктун үчүнчүлүк структурасы. белок молекуласынын полипептид чынжырынын Spiral үлүшү үчүнчү (үч өлчөмдүү) түзүлүшү, пайда жана белок молекуласынын көлөмүнүн өзгөрөт аныктоо ар кандай мамилелер бар. Бул автоматтык жана үчүнчү түзүмүндө жөндөмдүү молекула аминокислоталарды менен өз ара аракеттенүү пайда болот деп эсептелет. Ошентип, hydrophobic радикалдар "тартылып" белок молекуласынын, алардын кургак аймагын түзүү жана кычкылдуулукка топтор жандуу жагымдуу ырастоолор молекуласынын пайда алып келет, эритме, багытталган. Бул жараян молекулярдык байланыштын курулушу менен коштолуп жатат. RNAse, гемоглобиндин, тоок жумурткаларын lysozyme үчүн жазылып белок молекуласынын үчүнчү түзүлүшү.

белок төртүнчү түзүлүшү. белок молекуласынын түзүлүшүн бул тиби бир молекула киргизилген бир нече исламчыл бирикмелеринин натыйжасында пайда болгон. Ар бир курамдык бөлүгү үчүн, башталгыч, орто жана жогорку бир түзүлүшкө ээ.